La UAL da un nuevo paso en la investigación contra el cáncer

La profesora titular de Química Física de la Universidad de Almería Ana Cámara-Artigas, junto con el licenciado Julio Bacarizo, miembros los dos del grupo de investigación sobre Estructura de Proteínas del Plan Andaluz de Investigación, han resuelto por primera vez a nivel atómico estructuras de una proteína, la Thr98Asp, del dominio SH3 de la quinasa c-Src unido al péptido de alta afinidad APP12. Se trata de la primera resolución atómica realizada en el Sincrotrón ALBA, radicado en Barcelona, y la información obtenida podría tener implicaciones en enfermedades como el cáncer, el SIDA o la osteoporosis.

Como explica Cámara-Artigas, que trabaja también en colaboración con el grupo de Química Física de la UGR, la importancia de esta investigación reside en el hallazgo de modificaciones en la proteína que podrían estar relacionadas con el comportamiento anómalo que registraría esa proteína en ciertas enfermedades. "Es decir, estudiamos la base de la enfermedad desde la estructura de la molécula, pero de ahí a curar el cáncer hay un tramo", dice. Los dominios SH3 se encuentran en numerosas proteínas, en diversa cantidad y combinaciones. Estos dominios SH3 están relacionados con la desregulación de las vías de señalización durante el desarrollo del cáncer y también se asocian con otras patologías como el SIDA, la osteoporosis y otros procesos inflamatorios.